Nilalaman

• Mga Proteoglycans

  
  

  Ang mga protina ay mga protina na mabibigat na glycosylated. Ang pangunahing yunit ng proteoglycan ay binubuo ng isang "pangunahing protina" na may isa o higit pang mga covalently na nakakabit ng glycosaminoglycan (GAG) chain (s). Ang punto ng pag-attach ay isang nalalabi na serine (Ser) kung saan ang glycosaminoglycan ay sumali sa pamamagitan ng isang tulay ng tetrasaccharide (hal. Chondroitin sulfate-GlcA-Gal-Gal-Xyl-PROTEIN). Ang Ser nalalabi sa pangkalahatan ay nasa pagkakasunud-sunod -Ser-Gly-X-Gly- (kung saan ang X ay maaaring maging anumang amino acid nalalabi ngunit prolyo), bagaman hindi bawat protina na may pagkakasunod-sunod na ito ay may kalakip na glycosaminoglycan. Ang mga kadena ay mahaba, linear na karbohidrat polimer na negatibong sisingilin sa ilalim ng mga kondisyon ng physiological dahil sa paglitaw ng mga grupo ng sulpate at uronic acid. Ang mga protina ay nangyayari sa nag-uugnay na tisyu.

• Glycoprotein

  Ang mga glycoproteins ay mga protina na naglalaman ng mga chain ng oligosaccharide (glycans) na covalently na naka-attach sa amino acid side-chain. Ang karbohidrat ay nakakabit sa protina sa isang cotranslational o posttranslational modification. Ang prosesong ito ay kilala bilang glycosylation. Ang mga sikretong extracellular na protina ay madalas na glycosylated. Sa mga protina na may mga segment na nagpapalawak ng extracellularly, ang mga extracellular na mga segment ay madalas ding glycosylated. Ang mga glycoproteins ay madalas ding mahalagang integral na mga protina ng lamad, kung saan ginagampanan nila ang mga pakikipag-ugnay sa cell-cell. Mahalagang makilala ang glycosylation na batay sa endoplasmic reticulum na batay sa lihim na sistema mula sa nababalik na cytosolic-nuclear glycosylation. Ang mga glycoproteins ng cytosol at nucleus ay maaaring mabago sa pamamagitan ng nababaligtad na pagdaragdag ng isang natitirang GlcNAc na itinuturing na gantimpala sa phosphorylation at ang mga pag-andar ng mga ito ay malamang na maging karagdagang mekanismo ng regulasyon na kumokontrol sa pagsasaayos na batay sa phosphorylation. Sa kaibahan, ang klasikal na secretory glycosylation ay maaaring maging istruktura na kinakailangan. Halimbawa, ang pag-iwas sa asparagine na nauugnay, i.e. N-naka-link, glycosylation ay maaaring maiwasan ang tamang glycoprotein natitiklop at buong pagsugpo ay maaaring maging nakakalason sa isang indibidwal na cell. Sa kabaligtaran, ang pagsasama ng pagproseso ng glycan (pag-alis ng enzymatic / pagdaragdag ng mga natitirang karbohidrat sa glycan), na nangyayari sa parehong endoplastic reticulum at Golgi apparatus, ay hindi mapapagana para sa mga nakahiwalay na mga cell (bilang katibayan ng kaligtasan ng mga glycosides inhibitors) ngunit maaaring humantong sa tao sakit (congenital disorder ng glycosylation) at maaaring nakamamatay sa mga modelo ng hayop. Kaya't malamang na ang mabuting pagproseso ng mga glycans ay mahalaga para sa pag-andar ng endogenous, tulad ng cell trafficking, ngunit ito ay malamang na naging pangalawa sa papel nito sa mga pakikipag-ugnay sa host-pathogen. Ang isang sikat na halimbawa ng huling epekto na ito ay ang sistema ng pangkat ng dugo ng ABO.

  
  

• Proteoglycans (pangngalan)

  pangmaramihang proteoglycan

• Glycoprotein (pangngalan)

  Ang isang protina na may covalently bonded carbohydrates.

• Glycoprotein (pangngalan)

  alinman sa isang klase ng mga protina na may mga pangkat na karbohidrat na nakakabit sa chain ng polypeptide.

• Glycoprotein (pangngalan)

  isang conjugated protein na mayroong sangkap na karbohidrat